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2006年09月19日
テーマ： 主要栄養素の真実(11)
カテゴリ： 栄養素を考える
タンパク質の構造を安定にする秘密その２…β構造
前回はタンパク質の 三次元立体構造 の中で αらせん構造 というものがあり、これが 水素結合 によってしっかりとした構造を保っているということを書きました。
今回は、まずもう一つの構造である β構造 について簡単に触れてみましょう。
αらせん構造はアミノ酸のらせん構造の中で、わずか４つ離れたアミノ酸の間の水素結合が特徴でした。
一方、β構造は 隣り合った鎖の間にできる水素結合 のことを言います。この「 隣り合った 」というのは、別の分子の鎖との間にできる水素結合もあれば、同一の分子ではるかに隔たったアミノ酸の間にできる水素結合の場合もあります。
特に同一の分子の離れたアミノ酸の間にできる水素結合は重要で、特に 球状のタンパク質（酵素に多い） が安定するためには、非常に重要な構造と言えます。
イギリスの ベルツ と ケンドルー がこの構造の成り立ちを解明して ノーベル化学賞 を得たのは１９６２年のことでした。
彼らの研究によって、球状のタンパク質は、 ある部分はαらせん構造 を取り、 ある部分ではβ構造 を取り、最終的に球状にまとまっていることがわかったのです。
αらせん構造とβ構造が分子全体の中でどの程度存在するのかは、タンパク質の種類によって様々です。
いずれにしても、タンパク質は 単なる化学式や構造式では表すことの出来ない三次元立体構造 にこそ、その 働きのポイント があるらしいことはおわかりになったでしょうか。
今回はここまでとします。タンパク質はなかなか難しい物質です。一回に一つのことにした方が良いようですね。それでは！
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